Аҡһымдар: өлгөләр араһындағы айырма
Эстәлек юйылған Эстәлек өҫтәлгән
Һәҙиә (фекер алышыу | өлөш) |
Һәҙиә (фекер алышыу | өлөш) |
||
53 юл:
==Аҡһымдарҙың күп төрлөлөгө==
Аҡһымдарҙың ғәйәт күп төрлөлөгө:▼
Аҡһымдар — пептид бәйләнеше менән сылбырға йыйылған альфа-аминокислоталарынан торған юғары молекуляр төҙөлөшлө органик матдәләр.
Тере организмдарҙа аҡһымдарҙың аминокислота составы генетик код менән билдәләнә. Синтез ваҡытында күп осраҡта 20 стандарт аминокислота ҡулланыла.
Уларҙың комбинациялары күплеге аҡһым молекулалары үҙенсәлегенең төрлөлөгөн бирә.
▲'''Аҡһымдарҙың ғәйәт күп төрлөлөгө''':
*аҡһымдарҙа аминокислоталарҙың составына (нисә төр),
*аминокислоталар быуыны һанына,
Юл 65 ⟶ 72:
Бының ниндәй ҙур һан икәнен һиҙемләр өсөн, 10<sup>300</sup> тиклем бер тинлектәрҙе күҙ алдына килтерегеҙ. Был тинлек аҡсалар өйөмө 10<sup>300</sup> г ауырлыҡта (бер тинлек аҡса 1 г). Ер шарының массаһы 10<sup>27</sup> г.
== Аҡһымдарҙың структураһы ==
[[Файл:Amino-veresterung.jpg|thumb|450px| Пептид бәйләнеш барлыҡҡа килеү схемаһы (уңда). Аҡһымдарҙы синтезлағанда бындай реакция аҡһым фабрикаһы — рибосомала бара]]
Әгәр ҙә бер аминокислота быуынының оҙонлоғо 35— 37 нм икәнен иҫәпкә алғанда, йөҙәрләгән аминокислота ҡалдыҡтарынан торған аҡһым макромолекулаһының оҙонлоғо бер нисә тиҫтә нанометр булырға тейеш.
Ысынында иһә аҡһым молекулалары күпкә бәләкәйерәк. Уларҙың ҡайһы берҙәре 5—7 нм диаметрлы шар рәүешендә. Аҡһымдың полипептид сынйыры нисектер бөгәрләнеп, уңайлап һалынған, һәр аҡһымға айырым бер төрлө итеп һалыу хас.
Полипептид сынйырҙағы эҙмә-эҙлелек һәм уның билдәле тәртиптә компакт формаға төрөлөү ысулдары аҡһым структуралары, йәки төҙөлөш кимәлдәре тип атала.
Аҡһым молекулаһының төҙөлөшөн тулыһынса характерлау өсөн уның беренсел, икенсел һәм өсөнсөл структуралары тураһында белеү кәрәк.
=== Төҙөлөш кимәлдәре ===
[[Файл:Protein-structure ru.jpg|thumb|200px|left|Аҡһым молекулаларының төҙөлөш кимәлдәре: 1 — беренсел, 2 — икенсел, 3 — өсөнсөл, 4 — дүртенсел]]
К. Линдстрём-Ланг аҡһым молекулаҙының 4 төҙөлөш кимәлен айырырға тәҡдим итә: беренсел, икенсел, өсөнсөл, дүртенсел. <ref name="Овчинников" />.
==== Беренсел структура ====
Аҡһым молекулаһында аминокислоталар ҡалдыҡтарының эҙмә-эҙлеклелеге уның беренсел структураһын билдәләй.
Был, икенсе төрлө әйткәндә, аҡһымдың формулаһы. Беренсел структураны, йәки аминокислоталар ҡалдыҡтарының эҙмә-эҙлеклелеген уны кодлаусы ген һәм генетик код билдәләй. Полипептид сылбырҙа аминокислота ҡалдыҡтары үҙ-ара бик көслө поляр ковалент бәйләнеш — пептид бәйләнештәре тотоп тора.
==== Икенсел структура ====
Бөтәһенән йышыраҡ полипептид сынйыры тулыһынса йәки өлөшләтә спираль булып бөгәрләнә (α– структура). Был осраҡта аминокислота радикалдары спиралдең тыш яғында ҡала.
Спиралдең уратымдары тығыҙ урынлашҡан. Бер уратымдың NН-төркөмдәре менән күрше уратымда урынлашҡан СО-төркөмдәре араһында водородлы бәйләнештәр барлыҡҡа килә.
Йәки сылбыр гармун күреге кеүек бөкләнә (β– структура). Бында ла күрше күрек биттәре араһында NН-төркөмдәре менән СО-төркөмдәре барлыҡҡа килтергән водородлы бәйләнештәр урынлаша.
Водородлы бәйләнештәр ковалент бәйләнештәргә ҡарағанда күпкә көсһөҙөрәк, әммә, күп тапҡыр ҡабатланып, улар ныҡлы бәйләнеш булдыра.
Күп һанлы водородлы бәйләнештәр менән «тегелгән» полипептид спираль (α– структура) йәки күрек (β– структура) ярайһы уҡ ңыҡлы структураны тәшкил итә
Был аҡһымдың икенсел структураһы.
==== Өсөнсөл структура ====
[[Файл:Proteinviews-1tim.png|thumb|300px|Разные способы изображения трёхмерной структуры белка на примере триозофосфатизомеразы. Слева — «стержневая» модель, с изображением всех атомов и связей между ними; цветами показаны элементы. В середине — мотив укладки. Справа — контактная поверхность белка, построенная с учётом [[Радиус Ван-дер-Ваальса|ван-дер-ваальсовых радиусов]] атомов; цветами показаны особенности активности участков]]
Полипептид спираль артабанғы рәтләп һалыуға дусар ителә. Ул хикмәтле рәүештә йомарлана (глобула). Әммә һәр аҡһымдың үҙенә генә хас һәм даими урыны була. һөҙөмтәлә өсөнсөл структура тип аталған конфигурация хасил була.
Өсөнсөл структураны гидрофоб аминокислоталарҙың радикалдары араһында барлыҡҡа килгән гидрофоб бәйләнештәр тотоп тора.
Был бәйләнештәр водородлы бәйләнештәргә ҡарағанда көсһөҙөрәк. Гидрофоб радикалдар һыуҙан этеләләр һәм бер-береһе менән йәбешәләр. Шулай итеп, һыу мөхите аҡһым молекулаһына билдәле бер тәртиптәге структураны ҡабул иттергән кеүек була, һәм ул биологик йәһәттән активлаша.
Өсөнсөл структура — полипептид сылбырҙың пространствола урынлашыу торошо.
Өсөнсөл структураны тотоп тороусы бәйләнештәр:
–СООН и –ОН (сложноэфирный мостик)
–СООН и –NH2 (солевой мостик)
* –S–S– (дисульфид күпер);
* –СООН һәм –ОН (ҡатмарлы эфир күпере);
* –СООН һәм –NH2 (водород бәйләнештәре);
*радикалдар араһындағы гидрофоб бәйләнештәр.
==== Дүртенсел структура ====
Дүртенсел структура ( субъединица, йәки домен) — бер нисә полипептид сылбыр берләшеп төҙөгән аҡһым комплексы. Был комплексты барлыҡҡа килтереүсе
полипептид сылбырҙар бер үк төрлө булырға, йәки төрлө сылбырҙар булырға ла мөмкин. Дүртенсел структураны ла өсөнсөл структураны тотоп тороусы бәйләнештәр нығытып тора.
== Иҫкәрмәләр ==
| |||